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Real-time and equilibrium 19F-NMR studies reveal the role of domain–domain interactions in the folding of the chaperone PapD

机译：实时和平衡19F-NMR研究揭示了域-域相互作用在分子伴侣PapD折叠中的作用

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Bann, James G.; Pinkner, Jerome; Hultgren, Scott J.; Frieden, Carl;
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年度 2002
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1. Real-time and equilibrium ~19F-NMR studies reveal the role of domain-domain interactions in the folding of the chaperone PapD [J] . James G. Bann, Jerome Pinkner, Scott J. Hultgren Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 2002,第2期

机译：实时和平衡〜19F-NMR研究揭示了域-域相互作用在分子伴侣PapD折叠中的作用
2. Folding and Domain-Domain Interactions of the Chaperone PapD Measured by (19)F NMR. [J] . Bann JG, Frieden C Biochemistry . 2004,第43期

机译：（19）F NMR测量的伴侣蛋白PapD的折叠和域-域相互作用。
3. The Role of Chaperone-subunit Usher Domain Interactions in the Mechanism of Bacterial Pilus Biogenesis Revealed by ESI-MS [J] . Bethny Morrissey, Aneika C. Leney, Ana Toste Rego, Molecular & cellular proteomics: MCP . 2012,第7期

机译：伴侣亚基迎来域相互作用的作用通过ESI-MS揭示的细菌毛球生物发生机制中。
4. The role of chaperone-subunit usher domain interactions in the mechanism of bacterial pilus biogenesis revealed by non-covalent ESI-MS [C] . Bethny Morrissey, Aneika C. Leney, Ana Toste Rego, American Society for Mass Spectrometry Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics . 2012

机译：伴侣 - 亚基越野域相互作用在非共价ESI-MS的细菌菌刺生物发生机制中的作用
5. Structural studies of truncated human apolipoprotein A-I in solution and crystal identify the folding domain and reveal the assembly of discoidal HDL by dimerization [D] . Mei, Xiaohu 2011

机译：截短的人类载脂蛋白A-I在溶液和晶体中的结构研究确定了折叠域并通过二聚化揭示了盘状HDL的组装
6. Real-time and equilibrium 19F-NMR studies reveal the role of domain–domain interactions in the folding of the chaperone PapD [O] . James G. Bann, Jerome Pinkner, Scott J. Hultgren, 2002

机译：实时和平衡19F-NMR研究揭示了域-域相互作用在分子伴侣PapD折叠中的作用
7. The role of chaperone-subunit usher domain interactions in the mechanism of bacterial pilus biogenesis revealed by ESI-MS [O] . Morrissey B., Leney A.C., Toste Rego A., 2012

机译：伴侣亚基引入域相互作用在ESI-MS揭示细菌菌毛生物发生机理中的作用

Real-time and equilibrium 19F-NMR studies reveal the role of domain–domain interactions in the folding of the chaperone PapD

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